Номенклатура ферментів: опис, класифікація, будова і принципи побудови
Опубликованно 29.08.2018 05:30
Стрімке відкриття величезного числа ензимів (на сьогоднішній день відомо більше 3 тисяч) викликало необхідність їх систематизувати, проте довгий час єдиний підхід до цього питання був відсутній. Сучасна номенклатура та класифікація ферментів була розроблена комісією по ферментам міжнародного біохімічного союзу і схвалена на п'ятому Всесвітньому біохімічному конгресі в 1961 році. Загальна характеристика ферментів
Ферменти (ензими) — це унікальні біологічні каталізатори, що забезпечують здійснення величезної кількості біохімічних реакцій, що протікають у клітці. Притому останні протікають в мільйони разів швидше, ніж могло відбуватися без участі ензимів. Кожен фермент має активний центр, призначений для зв'язування з субстратом.
Номенклатура та класифікація ферментів в біохімії тісно пов'язані, оскільки назва кожного ензиму будується на підставі його групи, виду субстрату і типу хімічної реакції каталізуються. Виняток становить тривіальна номенклатура, яка базується на історичних назвах і охоплює порівняно невелику частину ферментів. Класифікація ензимів
Сучасна класифікація ферментів базується на характеристиці каталізуються хімічних реакцій. На цій підставі виділено 6 основних груп (класів) ензимів: Оксидоредуктазы здійснюють реакції окисно-відновного характеру, відповідальні за перенесення протонів і електронів. Реакції проходять за схемою А відновлений + В окислен = А окислен + відновлений, де вихідні речовини А і В є субстратами ферменту. Трасферазы каталізують межмолекулярный перенесення хімічних груп (крім атома водню) з одного субстрату на інший (A-X + B = A + BX). Гідролази відповідальні за розщеплення (гідроліз) внутрішньомолекулярних хімічних зв'язків, утворених за участю води. Ліази відщеплюють від субстрату хімічні групи з негидролитическому механізму (без участі води) з формуванням подвійних зв'язків. Изомеразы здійснюють межизомерные перетворення. Лігази каталізують з'єднання двох молекул, яке пов'язане з руйнуванням макроергічних зв'язків (наприклад, АТФ).
У свою чергу, кожна з цих груп додатково ділиться на підкласи (від 4 до 13) та подподклассы, більш конкретно описують різні типи хімічних перетворень, які здійснюються ферментами. Тут враховуються безліч параметрів, включаючи: донор і акцептор перетворюються хімічних груп; хімічну природу субстрату; участь у каталітичної реакції додаткових молекул.
Кожному класу відповідає закріплений за ним порядковий номер, який використовується в цифровому шифрі ферментів. Оксидоредуктазы
Поділ оксидоредуктаз на підкласи відбувається за донору окислювально-відновної реакції, а на подподклассы — акцептору. До основних груп цього класу відносять: Дегідрогенази (інакше редуктази або анаеробні дегідрогенази) — найбільш поширений вид оскидоредуктаз. Ці ензими прискорюють реакції дегідрування (відщеплення атома водню). В ролі акцептора можуть виступати різні сполуки (NAD+, FMN і т. д.). оксидази (аеробні дегідрогенази) — в якості акцептора виступає кисень; оксигеназы (гідроксилази) — приєднують один з атомів молекули кисню до субстрату.
Коферментом більше половини оксидоредуктаз є поєднання НАД+.
Трансферази
Даний клас налічує близько п'ятисот ферментів, які поділяють залежно від виду переносимих груп. На цій підставі виділено такі підкласи, як фосфотрансферазы (перенесення залишків фосфорної кислоти), ацилтрансферазы (перенесення ацилов), амінотрансферази (реакції переамінування), гликозилтрансферазы (перенесення гликозильных залишків), метилтрансферази (транспортування одновуглецевих залишків) та ін.
Гідролази
Гідролази поділяються на підкласи за характером субстрату. Найбільш важливими з них є: естерази, відповідальні за розщеплення складних ефірів; глікозідази - гідролізують глікозиди (включаючи вуглеводи); пептид-гідролази - руйнують пептидні зв'язки; ферменти, що розщеплюють непептидные C-N-зв'язку
У групппу гідролаз входить близько 500 ферментів.
Ліази
Негидролитическому відщеплювання під дією ліаз можуть піддаватися багато груп, включаючи CO2, NH2, H2O, SH2 та ін При цьому відбувається розпад молекул зв'язків С-О, С-З, C-N і т. д. Одним з найважливіших підкласів даної групи є улерод-вуглець-ліази.
Деякі реакції відщеплення є оборотними. В таких випадках при певних умовах ліази можуть каталізувати не тільки розпад, але і синтез. Лігази
Всі лігази поділяються на дві групи в залежності від того, яке з'єднання дає енергію для утворення ковалентного зв'язку. Ферменти, що використовують нуклеозидтрифосфаты (АТФ, ГТФ і т. д.), називають синтетазами. Лігази, дія яких пов'язане з іншими макроэргическими сполуками, іменують синтазами.
Изомеразы
Даний клас порівняно нечисленний і включає близько 90 ферментів, які викликають геометричні або структурні перебудови в молекулі субстрату. До найважливіших ферментів цієї групи відносять триозофосфатизомеразу, фосфоглицерат-фосфомутазу, альдозомутаротазу і изопентенил-пирофосфатизомеразу.
Класифікаційний номер ферменту
Введення в біохімію ферментів номенклатури кодового характеру було здійснено в 1972 році. Згідно нововведенню кожен ензим отримав класифікаційний шифр.
Індивідуальний номер ферменту складається з 4 цифр, перша з яких позначає клас, друга і третя — підклас та подподкласс. Кінцева цифра відповідає порядковому номеру конкретного ензиму в подподклассе відповідно до алфавітного порядку. Числа шифру відокремлені один від одного цифрами. В міжнародному списку ферментів класифікаційний номер вказується у першій колонці таблиці. Принципи номенклатури ферментів
В даний час існує три підходи до формування назв ферментів. Відповідно до них виділяють такі типи номенклатури: тривіальна (найстаріша система); робоча — зручна у використанні, дуже часто використовується в навчальній літературі; систематична (або наукова) — найбільш докладно і точно характеризує механізм дії ферменту, але надто складна для повсякденного вживання.
Систематична і робоча номенклатури ферментів мають спільну рису, яка полягає в приєднанні до кінця будь-якого назви суфікса "аза". Останній є свого роду "візитною карткою" ензимів, що виділяє їх з ряду інших груп біологічних сполук.
Існує ще одна система складання найменувань, заснована на будові ферменту. Номенклатура в такому випадку робить акцент не на тип хімічної реакції, а на просторову структуру молекули.
Крім власне назви частиною номенклатури ензимів є їх індексація, згідно з якою кожному энзиму відповідає свій класифікаційний номер. У базах даних ферментів зазвичай вказуються їх шифр, робочий і наукове назви, а також схема хімічної реакції.
Сучасні принципи побудови номенклатури ферментів засновані на трьох характеристиках: особливості здійснюється ензимом хімічної реакції; клас ферменту; субстрат, до якого застосовується каталітична активність.
Особливості розкриття цих пунктів залежать від типу номенклатури (робоча або систематичне) та підкласи ферменту, до якого вони застосовуються. Тривіальна номенклатура
Тривіальна номенклатура ферментів з'явилася на самому початку розвитку ензимології. У той час назви ензимам давали першовідкривачі. Тому ця номенклатура інакше називається історичною.
В основі тривіальних назв лежать довільні ознаки, пов'язані з особливістю дії ферменту, але в них не міститься відомостей про субстраті та типи хімічних реакцій. Такі назви значно коротше робітників і систематичних.
Тривіальні назви зазвичай відображають якусь особливість дії ферменту. Наприклад, назва ензиму "лізоцим" відображає здатність даного білка лізувати бактеріальні клітини.
Класичними прикладами тривіальної номенклатури є пепсин, трипсин, ренін, хемотрипсин, тромбін та інші. Раціональна номенклатура
Раціональна номенклатура ферментів стала першим кроком до розробки єдиного принципу формування назв ензимів. Вона була розроблена в 1898 році Е. Дюкло і базувалася на комбінуванні назви субстрату з суфіксом "аза".
Так, фермент, що каталізує гідроліз сечовини, іменувався уреазой, що розщеплює жири — ліпазою і т. д.
Назви холоферментов (молекулярних комплексів білкової частини складних ензимів з кофактором) будувалися на підставі природи коферменту. Робоча номенклатура
Отримала таку назву за зручність в повсякденному використанні, так як містить основну інформацію про механізм дії ензиму при збереженні відносної стислості найменувань.
Робоча номенклатура ферментів заснована на поєднанні хімічної природи субстрату з типом каталізуються реакції (ДНК-лигаза, лактатдегідрогеназа, фосфоглюкомутаза, аденилатциклаза, РНК-полімераза).
Іноді в якості робочих назв використовують раціональні найменування (уреаза, нуклеаза) або скорочені систематичні. Наприклад, складне складений назву "пептидил-пролив-цис-транс-изомераза" замінюється на спрощене "пептидилпролилизомераза" з більш коротким і злитим написанням. Систематична номенклатура ферментів
Так само як і робоча, заснована на характеристиці субстрату і хімічної реакції, проте дані параметри розкриваються набагато точніше і детальніше, із зазначенням таких речей, як: речовина, яка виступає в якості субстрату; природа донора і акцептора; назва підкласу ферменту; опис суті хімічної реакції.
Останній пункт передбачає уточнюючу інформацію (природа переносимої групи, тип ізомеризації і т. д.).
Не для всіх ензимів вказується повний набір перерахованих вище характеристик. Кожному класу ферментів відповідає своя формула складання систематичних назв. Опис номенклатури ферментів на прикладі різних класів Група ферменту Форма конструювання найменувань Приклад Оксидоредуктазы Донор: акцептор-оксидоредуктаза Дактат: НАД+ -оксидоредуктаза Трансферази Донор: акцептор-транспортується група-трансфераза Ацетил КоА: холін-О-ацетил-трансфераза Гідролази Субстрат-гідролаза Ацетилхолін-ацил-гідролаза Ліази Субстрат-ліаз L-малат-гидролиаза Изомеразы Складається з урахуванням типу реакції. Наприклад: При перетворенні з цис-форми в транс-форму — "субстрат-цис-транс-изомераза". При преращении альдегідної форми в кетонную — "субстрат-альдегід-кетон-изомераза".
Якщо в ході реакції здійснюється внутрішньомолекулярний перенос хімічної групи, фермент називають мутазой. Іншими можливими закінченнями найменувань можуть бути "естераза" і "эпимераза" (в залежності від підкласу ферменту) Трансретиналь--11 цис-транс-изомераза; D-глицеральдегид-3-фосфокетон-изомераза Лігази А: В лигаза (А і В — субстрати) L-глутамат: аміак лигаза
Іноді в систематичному назві ферменту міститься уточнююча інформація, яку укладають у дужки. Наприклад, энзиму, катализирующему окислювально-відновну реакцію L-малат + НАД+ = піруват + СО2 + НАДН, відповідає найменування L-малат: НАД+-оксидоредуктаза (декарбоксилирующая). Автор: Лідія Шерстова 29 Липня, 2018
Категория: Студентам